酶蛋白合成是如何实现酶的快速调节的问
酶蛋白合成是如何实现酶的快速调节的
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酶原激活是无活性酶前体经特定蛋白水解切割去除部分肽段变有活性如胰蛋白酶原在小肠被肠激酶激活儿童相关机制稚嫩需关注内环境影响,变构调节是效应物结合变构酶变构中心致构象改变影响活性如血糖低时葡萄糖-6-磷酸结合糖原磷酸化酶女性生理阶段激素波动影响,共价修饰调节是酶蛋白肽链基团经共价结合或去除改变活性如糖原合成酶磷酸化去磷酸化调节儿童代谢速率不同病史患者相关修饰酶活性异常需综合考虑。
一、酶原激活实现快速调节
酶原是无活性的酶的前体,通过特定的蛋白水解切割去除部分肽段,使其构象发生改变从而成为有活性的酶。例如,胰蛋白酶原在小肠中被肠激酶激活,肠激酶切割胰蛋白酶原的特定肽键,释放出一段小肽,使胰蛋白酶原的构象改变,形成具有催化活性的胰蛋白酶。这一过程可快速赋予酶活性,响应生理需求的变化,不同年龄人群因酶系统发育程度不同,酶原激活的效率可能有差异,儿童酶原激活相关机制可能相对稚嫩,需关注其内环境变化对激活过程的影响。
二、变构调节实现快速调节
变构酶具有变构中心和活性中心,效应物结合到变构中心会引起酶分子构象改变,进而影响活性中心的活性。例如,别构效应剂与糖原磷酸化酶结合,当血糖浓度降低时,葡萄糖-6-磷酸作为别构效应剂结合到糖原磷酸化酶的变构中心,使其构象改变,激活糖原磷酸化酶,促进糖原分解产生葡萄糖以维持血糖水平。不同性别因激素水平等差异,对变构调节中效应物的响应可能有不同,女性在月经周期等生理阶段激素水平波动,可能影响变构酶的变构中心对效应物的结合及后续构象改变,需考虑其生理状态对变构调节的影响。
三、共价修饰调节实现快速调节
酶蛋白肽链上的基团可在其他酶催化下进行共价结合或去除已结合的化学基团来改变酶活性。常见的如磷酸化/去磷酸化,蛋白激酶将ATP的磷酸基团转移到酶蛋白特定氨基酸残基上(磷酸化),使酶激活或失活;蛋白磷酸酶则去除磷酸基团(去磷酸化)恢复酶活性。例如,糖原合成酶的磷酸化和去磷酸化调节其活性,当细胞内葡萄糖浓度升高时,蛋白磷酸酶使糖原合成酶去磷酸化而激活,促进糖原合成。不同年龄人群代谢速率不同,儿童的共价修饰调节过程可能受其代谢特点影响,而不同病史患者可能因基础疾病导致相关修饰酶活性异常,需综合考虑病史对共价修饰调节的影响。
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