载脂蛋白a偏高 这些因素导致载脂蛋白a高(2)

  医学决定性水平

  0.5g/L

  低于此值表明存在脂代谢紊乱和用于饮食治疗的观测。

  分类

  一、ApoAⅠ

  ApoAⅠ是ApoA族多的一种组分,是HDL中的主要载脂蛋白。Shore等于1968年首先从人HDL中分离纯化得到ApoAⅠ。1970年代中期Brewer阐明了ApoAⅠ的氨基酸序列,并预测了其二级结构的要点。在分子生物学兴起的80年代,Karathanasis等人相继报道了人ApoAⅠcDNA和染色体DNA序列。人成熟的ApoAⅠ的由243氨基酸残基组成,是单一多肽链,分子量为28300D。人及大鼠、猴、兔、牛、鸭、树鼷等动物的ApoAⅠ已分离纯化。

  人和其他种属的ApoAⅠ的氨基末端为Asp,羧基末端为Gln,其分子中不含半胱氨酸和异亮氨酸。经等点聚焦电泳证实人和动物的ApoAⅠ都是不均一的,有10种不同的亚组分,至少有六种多态性。经等电聚焦和双相电泳中的系统命名,ApoAⅠ多肽性依次称为Apoa Ⅰ0、ApoAⅠ-1、ApoAⅠ-2、ApoAⅠ+1、 ApoAⅠ+2,其中ApoA Ⅰ0含量多。

  二、ApoAⅡ

  ApoAⅡ是HDL中第二种含量多的载脂蛋白,在HDL2占载脂蛋白的15%,在HDL3中占载脂蛋白的25%。CM中达总载脂蛋白的7%~10%,VLDL中也少量存在。直到1985年,ApoAⅡ蛋白质的氨基酸序列、cDNA序列及基因序列均已阐明。ApoAⅡ是由两条多肽链的77个氨基酸残基组成。

  ApoAⅡ在不加还原剂的SDS-PAGE中测出分子量是17000D,在人血浆中以二聚体形式存在。ApoAⅡ的单体分子量为8700D。人ApoAⅡ蛋白C端氨基酸残基为谷氨酸,N端为吡咯烷酮酸,缺乏组氨酸,精氨酸及色氨酸。ApoAⅡ有多态性存在,主要的多态型等电点为4.9,而含量较少的多态型的等电点为5.17、4.68、4.42和4.20。

  ApoAⅡ的生理功能

  ①维持HDL结构

  ApoAⅡ肽段12-31和肽段50-77具有与磷脂的结合能力,经二级结构分析认为,残基17-30和51-62形成的双性螺旋结构是人ApoAⅡ与脂质结合的分子基础;

  ②激活肝脂酶

  用以水解CM和VLDL中的TG和PL。还有报道,ApoAⅡ可抑制LCAT活性。 ApoAⅡ由肝脏和小肠合成。人血浆中的ApoAⅡ生物半寿期为4.4天。

  三、ApoAⅣ

  ApoAⅣ是先从大鼠DHL和CM中发现的一种载脂蛋白.1979年Beisiegel等人证实了人血浆中也有ApoAⅣ存在,其主要分布于密度大于1.211g/ml部分。成熟ApoAⅣ由376个氨基酸残基组成。经SDS-PAGE确认大鼠和人ApoAⅣ分子量为44000和46000Da。人和大鼠氨基酸组成相似,是一种糖蛋白,含有6%的碳水化合物,其中甘露糖占1.8%,半乳糖占1.55%,N-乙酰葡萄糖胺占1.55%和唾液酸占1.1%。

  ApoAⅣ蛋白存在多态性,生物半寿期为10h。 ApoAⅣ的生理功能目前尚不清楚,据推测它在HDL逆向转运过程中起有重要作用。1985年Steinmetz等报道,在体外,ApoAⅣ可以促进LCAT的胆固醇酯化反应。Goldberg报道,ApoAⅣ起有调节脂蛋白脂肪酶的激活作用,并推测可以促进ApoAⅣ从HDL和VLDL中释放。ApoAⅣ由肝脏和小肠合成。

  结语:上述的内容就是关于载脂蛋白a偏高了,载脂蛋白在体内的作用是不可或缺的,因而它的数值平衡与否也是非常的重要,如果在检查身体的时候发现自己的载脂蛋白a偏高,就要立即进行详细诊断,以便及早治疗。

载脂蛋白a偏高 载脂蛋白a偏高的原因 载脂蛋白a的正常参考值 
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