免疫球蛋白 免疫球蛋白主要结构

  什么是免疫球蛋白呢,在我们生活中免疫球蛋白的多少代表这什么呢,那么大家知道免疫球蛋白的作用是什么吗,免疫球蛋白高是怎么回事呢,下面就让我们一起来了解一下免疫球蛋白吧。

  免疫球蛋白是指动物蛋白的抗体活性。主要是在血浆中,还发现在其他体液、组织和一些液体的分泌。人血浆中的免疫球蛋白主要存在于免疫球蛋白(γ球蛋白)中。

  免疫球蛋白可以分为IgG、IgA、IgM、IgD、IgE五类。 由两条相同的轻链和两条相同的重链所组成,是一类重要的免疫效应分子;由高等动物免疫系统淋巴细胞产生的蛋白质,经抗原的诱导可以转化为抗体。

  因结构不同可分为IgG、IgA、IgM、IgD和IgE 5种,多数为丙种球蛋白。 可溶性免疫球蛋白存在于体液中,参与体液免疫;膜型免疫球蛋白是B淋巴细胞抗原受体。

  免疫球蛋白抗体与Ig

  抗体是一种免疫球蛋白,它可以合成和分泌的乙型肝炎细胞,它可以与相应的抗原相结合,后的免疫细胞被激活抗原。抗体是生物功能的概念,免疫球蛋白是化学结构的概念。所有的抗体的化学基础是免疫球蛋白,但免疫球蛋白不具有抗体活性。

  免疫球蛋白主要结构

  Ig 分子的基本结构是由四肽链组成的,即由二条相同的分子量较小的轻链(L 链)和二条相同的分子量较大的重链(H 链)组成的。L链与H链是由二硫键连接形成一个四肽链分子,称为Ig分子的单体,是构成免疫球蛋白分子的基本结构。

  现已知5 种免疫球蛋白中IgG、IgA 和IgD的H链各有一个可变区(VH)和三个恒定区(CH1、CH2 和CH3)共四个功能区。IgM和IgE 的H链各有一个可变区(VH)和四个恒定区(CHl、CH2、CH3 和CH4)共五个功能区。

  VL和VH 是与抗原结合的部位,单体由一对L链和一对H链组成的基本结构,只有2 个与抗原结合的位点,如IgG、IgD、IgE、血清型IgA;双体由J链连接的两个单体,有4 个与抗原结合的位点,如分泌型IgA(SIgA),所以SigA 结合抗原的亲合力要比血清型IgA 高。五聚体由J 链和二硫键连接五个单体,如IgM。五聚体IgM 理论上应为10 个与抗原结合的位点,但实际上由于立体构型的空间位阻,—般只有5 个结合点可结合。

  链和链可变区,类似的重链和相同类型的轻链附近的约110个氨基酸序列的N-末端变化较大,其他部分的氨基酸序列相对恒定。因此,区分轻链和重链可变区(五)和恒定区(三)。

  VH和VI。各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序高度变化,称为高变区(HVR)或互补决定区(CDR),分别为CDRl、CDR2和CDR3。CDR以外区域的氨基酸组成和排列顺序相对不易变化,称为骨架区(FR)。

  VH和VI。各有113和107个氨基酸残基,组成4个FR(分别为FRl、FR2、FR3和FR4)和3个CDRs。VH和VI-中的各氨基酸可编号,一些保守的氨基酸都有其固定的编号位置,将不同序列和已编号的序列进行对比以后,在某个位置上多出来氨基酸编号为A、B、C等,如27A、27B、27C、106A等。VH和VL的3个CDR共同组成Ig的抗原结合部位,识别及结合抗原,并决定抗体识别的特异性。

  免疫球蛋白轻、重链可变区氨基酸顺序的编号

  重链和轻链的C区分别称为CH和CL,不同型别(x或入)CI。的长度基本一致.但不同类别IgCH的长度不一,有的包括CHl~CH3,有的为CHl~CH4。

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